Совместив два нобелевских метода анализа, биохимики смогли на атомарном уровне увидеть, как работает фермент. Тонкости биокатализа, которые им открылись, могут сильно продвинуть вперед и науку, и медицину.Исследователи из Калифорнийского университета в Беркли и факультета биохимии университета Луиса Брандейса детально, буквально на атомном уровне разглядели работу пептидил-пролил-цис/транс-изомеразы — фермента, который усиливает устойчивость растений к болезням.
Химическая жизнь С работой ферментов связана вся жизнь на Земле. Это белки, молекулы РНК или их комплексы, которые превращают в организме человека одни химические вещества в другие. Порой даже мелкое изменение может привести к огромным последствиям для организма. Например, превращение одного изомера в другой может не менять ни его химических свойств, ни характер связей между атомами в молекуле, но при этом изменится биологическая активность вещества. Пространственное строение молекулы (особенно большой органической структуры) играет ключевую роль в успешном протекании той или иной биохимической реакции. К таким изомерам относятся, например, те же рибонуклеиновые кислоты, в которых присутствует только один из возможных изомеров рибозы. Да и многие лекарственные препараты сложной структуры положительно действуют на человеческий организм только в том случае, если атомы в их молекулах расположены правильно.
Понять, как работает тот или иной фермент, важно не только для того, чтобы смоделировать этот процесс. Намного важнее знать механизм, чтобы понимать, когда в организме человека он протекает неправильно. И как можно его исправить. Но для этого, конечно, сначала нужно в нем разобраться. Более того, мечта ученых — своими глазами наблюдать, как же фермент работает.
Именно это удалось американским химикам — увидеть, как именно фермент пептидил-пролил-цис/транс-изомераза превращает один изомер вещества в другой, делая его более полезным для организма. Правда, чтобы получить пространственную конфигурацию активного центра изомеразы, пришлось совместить данные двух методов. Один из них — рентгеновский анализ, который позволяет увидеть, как распределяются по веществу электроны. Второй метод — ЯМР (ядерно-магнитный резонанс) позволяет определить ближайших соседей атомов водорода в соединении. Надо сказать, что оба метода в свое время произвели целую серию удостоенных Нобелевской премии переворотов в науке. Возможно, что и их синтез позволит кардинально продвинуться в понимании того, как же существует такая сверхсложная система, как мы.
Открытия на разработчиков уже посыпались. Например, одним из сюрпризов стало то, что данный белок участвует в химических превращениях в крайне редкой конформации. Наверняка при дальнейших исследованиях выяснятся новые подробности, которые помогут решить не только проблему растительных заболеваний, но и ряд медицинских задач, считают авторы работы.
(c)
http://infox.ru/science/lab/2009/12/02/ ... ysis.phtml
